Eines der letzten Rätsel im Polyphenolstoffwechsel – die Biosynthese von Phloridzin (ein Vertreter der Dihydrochalkone) – konnte nach langer Forschungsarbeit endlich gelöst werden. Im Konkreten handelt es sich um die Reduktion einer Doppelbindung, die zur Bildung von p-Dihydrocoumaroyl-CoA aus p-Coumaroyl-CoA führt. Das dabei beteiligte Enzym konnte zwar in Pflanzenextrakten nachgewiesen werden, es gelang bisher allerdings nicht, es genau zu identifizieren. In einem bilateralen Projekt der TU Wien (Forschungsgruppe Phytochemie und Biochemie der Pflanzen) und dem Julius-Kühn-Institut für Züchtungsforschung an Obst in Dresden-Pillnitz wurde das Enzym aus Apfelblättern gereinigt und sequenziert. Die enzymatische Aktivität konnte in vitro eindeutig nachgewiesen und auch die Bildung von Dihydrochalkonen in transgenen Arabidopsis-Pflanzen gezeigt werden. Publiziert wurden die Ergebnisse kürzlich im renommierten Plant Biotechnology Journal unter dem Titel „Identification of a hydroxycinnamoyl‐CoA double bond reductase (HDR) affirms multiple pathways for dihydrochalcone formation in apple.“ (DOI: 10.1111/pbi.70225, öffnet eine externe URL in einem neuen Fenster).

Phloridzin ist die mengenmäßig häufigste lösliche phenolische Substanz in der Apfelpflanze und bekannt für die zahlreichen physiologische Effekte auf die menschliche Ernährung, unter anderem bei Diabetes. Die Aufklärung der Phloridzin-Biosynthese erfolgte im Rahmen von Forschungsförderungen durch den Wissenschaftsfonds FWF (Grant-DOIs: 10.55776/P25399 und 10.55776/I4296).

Rückfragehinweis: Senior Scientist Dipl.-Ing. Dr.rer.nat.Christian Haselmair-Gosch
christian.gosch@tuwien.ac.at