News

Kollagen und die Stabilität der Knochen

Warum die sogenannte „Glasknochenkrankheit“ zu verminderter Knochenstabilität führen, wurde nun auf Mikro-Ebene untersucht.

Mit einem Rasterkraftmikroskop werden die Proben untersucht.

Mit einem Rasterkraftmikroskop werden die Proben untersucht.

Mit einem Rasterkraftmikroskop werden die Proben untersucht.

Mit einem Rasterkraftmikroskop werden die Proben untersucht.

In wässriger Umgebung dehnt sich die gesunde Faser starkt aus, die kranke kann nur Wenig zusätzliches Wasser aufnehmen.

In wässriger Umgebung dehnt sich die gesunde Faser starkt aus, die kranke kann nur Wenig zusätzliches Wasser aufnehmen.

In wässriger Umgebung dehnt sich die gesunde Faser starkt aus, die kranke kann nur Wenig zusätzliches Wasser aufnehmen.

In wässriger Umgebung dehnt sich die gesunde Faser starkt aus, die kranke kann nur Wenig zusätzliches Wasser aufnehmen.

Es ist eine seltene Erbkrankheit, die den betroffenen Personen das Leben ziemlich schwer macht: Osteogenesis imperfecta (OI) wird oft als „Glasknochenkrankheit“ bezeichnet. Eine genetische Mutation führt zu sehr spröden, leicht zerbrechlichen Knochen. Man weiß, dass diese Krankheit etwas mit Kollagen zu tun hat, dem Strukturprotein des Bindegewebes. Kollagen spielt nicht nur in unseren Knochen, sondern auch in Zähnen, Sehnen und Knorpeln eine entscheidende Rolle. Nun wurde, mit Beteiligung der TU Wien, genau untersucht, warum es bei Osteogenesis imperfecta zu einem Stabilitätsverlust in den Knochen kommt. Die Ergebnisse wurden nun im angesehenen Fachjournal „Journal of the Royal Society Interface“ publiziert.

Die Tripelhelix
Die Struktur von Kollagen ist kompliziert: Drei Moleküle fügen sich zu einer Tripelhelix zusammen und bilden die sogenannten Kollagenfibrillen. Die Genmutation in dem verwendeten OI Tiermodell führt dazu, dass sich nicht wie üblich zwei sogenannte Alpha1-Stränge mit einem Alpha2-Strang zur Tripelhelix verbinden, sondern die Helix aus drei Molekülen des Typs Alpha1 zusammensetzt. Das ändert die Eigenschaften von Kollagen drastisch.

„Das Verhalten der Kollagenfibrillen hängt stark davon ab, ob man luftgetrocknetes Kollagen oder Kollagen in wässriger Lösung untersucht“, berichtet Philipp Thurner vom Institut für Leichtbau und Struktur-Biomechanik der TU Wien. Er gehört zum internationalen Forschungsteam, das die Krankheit OI anhand von Mäusen mit Glasknochenkrankheit erforschte.

An der Luft sind die Kollagenfibrillen der Glasknochen-Mäuse weniger steif als gesunde Kollagenfasern. Die krankhaft veränderten Fasern beinhalten deutlich mehr gebundenes Wasser, und das verleiht ihnen offenbar Elastizität.

Realitätsnäher ist es allerdings, die Kollagenfasern in wässriger Umgebung zu untersuchen – und da ist die Situation genau umgekehrt. Dass die krankhaft veränderten Fasern mehr gebundenes Wasser beinhalten, wird dort zum Nachteil. „Im Wasser wird die natürliche Fibrille viel elastischer, weil sie viel mehr Wasser aufnehmen kann als jene der Glasknochenmaus, die nicht mehr viel freies Wasser aufnehmen können und dadurch steifer sind", sagt Philipp Thurner. Bei der Härtemessung mit Hilfe eines Rasterkraftmikroskops zeigte sich, dass die krankhaften Kollagenfasern fast fünfmal steifer sind als die gesunden Fibrillen.

Nähere Information:
Prof. Philipp Thurner
Institut für Leichtbau und Struktur-Biomechanik
Technische Universität Wien
Getreidemarkt 9, 1060 Wien
T: +43-1-58801-31723
philipp.thurner@tuwien.ac.at